Abstract:
Мембранный белок пермеаза лактозы LacY бактерии Escherichia coli способен изменять положение трансмембранных доменов в зависимости от липидного микроокружения. Отсутствие фосфатидилэтаноламина в мембране приводит к инверсии первых шести доменов данного белка. Фосфатидилэтаноламин представляет собой цвитерионный фосфолипид, и его содержание в мембране E. coli составляет до 65%, другие мажорные мембранные фосфолипиды – кардиолипин и фосфатидилглицерин – заряжены отрицательно. В мембране мутантных штаммов, не содержащих фосфатидилэтаноламин, происходит “разбавление” мембраны отрицательно заряженными кардиолипином и фосфатидилглицерином. Вероятно, инверсия доменов пермеазы лактозы связана с высвобождением положительно заряженных цитоплазматических междоменных петель в периплазматическое пространство, что является следствием преобладания отрицательных зарядов в составе фосфолипидов. Для подтверждения гипотезы влияния динамичного перераспределения зарядов в мембране на ориентацию трансмембранных доменов заменили фосфатидилэтаноламин другим положительно заряженным фосфолипидом – лизилфосфатидилглицерином, что привело к частичной инверсии доменов в нативное положение. Очевидно, что топология бактериальных мембранных белков зависит от баланса положительных и отрицательных зарядов гидрофильных “головок” фосфолипидов на поверхности мембран и их динамичного изменения.
