Электронный архив

Endonuclease from Proteus mirabilis | Endonukleaza Proteus mirabilis.

Показать сокращенную информацию

dc.contributor.author Salikhova Z.
dc.contributor.author Sokolova R.
dc.contributor.author Ponomareva A.
dc.contributor.author Iusupova D.
dc.date.accessioned 2018-09-17T20:45:42Z
dc.date.available 2018-09-17T20:45:42Z
dc.date.issued 2001
dc.identifier.issn 0555-1099
dc.identifier.uri https://dspace.kpfu.ru/xmlui/handle/net/134007
dc.description.abstract Two isoforms of nuclease displaying DNase and RNase activities were found in the culture liquid and periplasm of Proteus mirabilis. The enzyme was isolated from the periplasm and then purified to a functionally homogeneous state. The nuclease was equally potent in cleaving denatured and native DNAs by the endonuclease mechanism and was designated Pm endonuclease. The endonuclease was shown to be a temperature-dependent enzyme with a pH optimum of 10.4-10.6, requiring the presence of bivalent metal ions and inhibited by citrate and ethylenediaminetetraacetate.
dc.relation.ispartofseries Prikladnaia biokhimiia i mikrobiologiia
dc.title Endonuclease from Proteus mirabilis | Endonukleaza Proteus mirabilis.
dc.type Article
dc.relation.ispartofseries-issue 1
dc.relation.ispartofseries-volume 37
dc.collection Публикации сотрудников КФУ
dc.relation.startpage 43
dc.source.id SCOPUS05551099-2001-37-1-SID0035222148


Файлы в этом документе

Данный элемент включен в следующие коллекции

  • Публикации сотрудников КФУ Scopus [24551]
    Коллекция содержит публикации сотрудников Казанского федерального (до 2010 года Казанского государственного) университета, проиндексированные в БД Scopus, начиная с 1970г.

Показать сокращенную информацию

Поиск в электронном архиве


Расширенный поиск

Просмотр

Моя учетная запись

Статистика